C3 er nøglefaktoren i komplementsystemet. C3 syntetiseres som en enkelt-kæde, som post-translationelt modificeres, så C3 i serum findes som en to-kæde struktur hvor de to kæder, α-kæden og β-kæden, holdes sammen af en disulfidbinding. C3 findes i høj koncentration i serum (ca. 1,2 mg/ml), og det er konverteringen af C3, enten via aktivering af CCP, via LCP eller via ACP, der initierer dannelsen af det terminale kompleks, MAC. Aktiveringen af C3 foregår ved en proteolytisk fraspaltning af et fragment, C3a, fra den N-terminale del af a-kæden. Efter fraspaltningen af C3a opstår fragmentet C3b, som er et vigtigt opsonin.

C3 molekylet indeholder en reaktiv thiolester og aktiveringen af C3 bevirker, at den reaktive thiolester blotlægges, og den kan nu – inden for en meget kort levetid – reagere med en nukleofil gruppe i omgivelserne. Denne nukleofile gruppe kan være en -OH gruppe eller en -NH₂gruppe på overfladen af en mikroorganisme – eller på det antigen eller immunglobulinmolekyle, som indgik i aktiveringen af complement. Hovedparten af de aktiverede C3 molekyler vil dog reagere med først og fremmest H₂O og derefter blive inaktiveret af faktor H og faktor I. Det er bemærkelsesværdigt, at en sådan intern reaktiv thiolester udover i C3 også er fundet i α-2-makroglobulin og i C4. Efter atC3b er inaktiveret til iC3b, vil dette blive videre nedbrudt af faktor I til blandt andet C3c og C3dg.

Sidst opdateret 19. maj 2023